L’eau hyperpolarisée augmente l’intensité des signaux des protéines, de l’ADN et des membranes


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  • Un petit groupe de chercheurs dont Dennis Kurzbach de la Faculté de chimie de l’Université de Vienne vient de publier dans Protocoles Nature une méthode avancée de RMN (Résonance Magnétique Nucléaire) pour surveiller des événements biomoléculaires rapides et compliqués tels que le repliement des protéines.

    Par exemple, le repliement des protéines a longtemps été considéré comme l’un des grands mystères de la recherche moderne. Ce processus crucial au cours duquel les chaînes d’acides aminés adoptent une structure et une fonctionnalité 3D, se déroule en quelques millisecondes. Étant aussi rapides, les événements de repliement des protéines ne pouvaient souvent pas être caractérisés par la spectroscopie RMN; la méthode standard pour étudier les structures moléculaires. Utilisant de l’eau hyperpolarisée, les chercheurs ont maintenant développé une méthode qui améliore considérablement les signaux des protéines, des acides nucléiques et d’autres biomolécules. Cela rend possible la surveillance de processus tels que le repliement des protéines.

    Activation de la RMN en temps réel

    Avec la spectroscopie RMN, les chercheurs peuvent mesurer les propriétés magnétiques des atomes et ainsi analyser la structure atomique des molécules en solution. La méthode de Dennis Kurzbach et de ses collègues Christian Hilty (USA) et Lucio Frydman (Israël) est basée sur la RMN et permet le suivi des processus biologiques en temps réel. En utilisant de l’eau hyperpolarisée, les chercheurs ont considérablement amélioré les signaux RMN des échantillons étudiés et donc augmenté la sensibilité de la méthode.

    Avec les méthodes d’hyperpolarisation, plus précisément le DNP de dissolution (D-DNP), une amélioration du signal de plus de 10 000 fois est possible. “L’eau hyperpolarisée agit comme un booster des signaux RMN d’une protéine lors de la mesure. Les noyaux d’hydrogène de l’eau hyperpolarisée sont échangés avec ceux des protéines, transférant ainsi la force du signal à ces dernières”, explique Dennis Kurzbach de l’Institut de Chimie Biologique et directeur adjoint du Centre RMN de la Faculté de Chimie.

    Avec la nouvelle méthode, les chercheurs peuvent enregistrer un spectre RMN toutes les 100 millisecondes et l’utiliser pour suivre les coordonnées 3D des acides aminés individuels et leur évolution dans le temps. “Cela nous permet de surveiller les processus qui se produisent en quelques millisecondes et de distinguer les atomes individuels”, explique le chimiste Dennis Kurzbach, qui concentre ses recherches sur le développement de nouvelles méthodes.

    Utilisation croissante de la RMN pour les analyses de protéines

    Dans leur étude, les auteurs décrivent en détail leur technique, de l’hyperpolarisation au transfert de l’eau hyperpolarisée vers le spectromètre RMN, en passant par le mélange de l’eau hyperpolarisée avec la solution échantillon et la mesure RMN.

    En outre, ils présentent six exemples d’application de la méthode, y compris l’observation du repliement des protéines ou même les interactions de l’ARN (acides nucléiques) et des protéines de liaison à l’ARN comme base de l’expression des gènes dans la cellule. Selon les scientifiques, la nouvelle méthode peut être utilisée pour des études spécifiques de l’ARN, de l’ADN et des polypeptides, en particulier lorsque l’amélioration du signal atteint le nombre “magique” de 1 000 fois.

    Un spectromètre RMN équipé d’un prototype d’hyperpolarisation est un pré-requis pour la RMN boostée par de l’eau hyperpolarisée. Cependant, ce type d’infrastructure n’est pas encore courant. La Faculté de chimie de l’Université de Vienne est équipée d’un appareil DDNP-NMR depuis 2020, qui a été construit par Dennis Kurzbach sur la base d’une bourse de démarrage ERC.

    Source de l’histoire :

    Matériaux fourni par Université de Vienne. Remarque : Le contenu peut être modifié pour le style et la longueur.

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