Des scientifiques fournissent des informations sur l’évolution de la synthèse des protéines à l’aide d’ARN de transfert primordial et de ribosomes


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  • Le processus de “traduction” dans la synthèse des protéines implique la formation d’une liaison peptidique entre deux acides aminés qui sont attachés à deux ARN de transfert (ARNt) distincts. Pendant longtemps, les scientifiques ont été perplexes quant à la façon dont ces ARNt se trouvent évolutivement si proches les uns des autres sur le ribosome. Dans une nouvelle étude, les chercheurs expliquent comment les composants de type ARNt agissent comme des échafaudages pour la formation de liaisons peptidiques entre les “minihélices d’ARN” liées aux acides aminés, qui sont à moitié des molécules de type ARNt.

    L’information génétique stockée dans l’ADN est « décodée » pour former des protéines via le processus de traduction. Cela implique la formation de liaisons peptidiques entre les acides aminés liés aux molécules d’ARN de transfert (ARNt) qui glissent sur le ribosome à proximité les unes des autres et allongent la chaîne peptidique, qui subit ensuite un changement de conformation, formant une protéine. Contrairement à la reconnaissance d’aminoacyl-ARNt dépendante des codons dans la petite sous-unité ribosomique, la formation de liaisons peptidiques en question se produit au centre de la peptidyl transférase (PTC) de la grande sous-unité ribosomale, d’une manière non spécifique aux acides aminés. Cette non-spécificité indique que la grande sous-unité a évolué avant la petite sous-unité, qui a des interactions plus spécifiques avec l’ARNm et l’ARNt.

    Bien que le processus évolutif de la formation des PTC ait été minutieusement documenté, on sait peu de choses sur la façon dont les ribosomes se sont développés en entités fonctionnelles et sont devenus un composant essentiel de la synthèse des protéines. Les scientifiques ont longtemps été perplexes sur le fait que les ARNt nécessitent l’aide d’un “échafaudage” afin de créer une liaison peptidique, qui les oriente pour une interaction via des séquences 3′-CCA sur leurs bras accepteurs. Ce qu’est cet échafaudage et comment il fonctionne serait intéressant à découvrir.

    Une équipe de scientifiques de l’Université des sciences de Tokyo, dirigée par le professeur Koji Tamura, a décidé de résoudre ce mystère en utilisant une perspective de continuité dans l’évolution biologique. Leur étude, mise en ligne le 12 avril 2022 dans le Volume 12, Numéro 4 de la revue La vie, met en lumière l’aspect évolutif de la traduction des protéines. Leurs résultats représentent des preuves importantes pour démontrer l’hypothèse sur l’origine et l’évolution du PTC, qui a changé la façon dont nous regardons les ribosomes et l’ARNt modernes.

    L’idée a pris vie après avoir examiné de près la structure cristalline du complexe ribosome 70S-ARNt de Thermus thermophilus, une bactérie souvent utilisée dans l’étude de la génétique. Les sites peptidyle (P-) et aminoacyle (A-) des ARNt sont ici alignés pour rapprocher les extrémités CCA, comme l’index d’un joueur de rugby dans la “pose de Goromaru”. “Il y avait une certaine entité qui servait d’échafaudage pour maintenir cette proximité, et elle découlait très probablement du PTC primordial”, explique le professeur Tamura. Puisqu’un aspect évolutif était probable, l’équipe a choisi d’utiliser l’ARNt primordial ou “ARN minihelix” pour leur étude.

    Ils ont d’abord tenté une formation de liaison peptidique entre deux minihélices spécifiques à l’alanine en présence d’un segment d’ARN ribosomal. La liaison peptidique a été formée en utilisant le segment ribosomal, P1c2, comme échafaudage d’ARN qui ne faisait que 70 nucléotides de long ! Ensuite, ils ont ajouté un segment d’acide aminé terminal (avec la séquence UGGU) au P1c2 (P1c2UGGU). Selon les résultats de la spectrométrie de masse, cela a augmenté la capacité de formation de liaisons peptidiques de 4,2 fois celle de l’original ! La formation de liaison peptidique entre deux résidus d’alanine a été soutenue par un échafaudage de P1c2 dimériséUGGU. La séquence UGGU de l’échafaudage a interagi avec l’ACCA 3′-terminal correspondant de la minihélice et a rapproché les deux acides aminés suffisamment pour créer une liaison peptidique. La lauréate du prix Nobel, le Dr Ada Yonath, et son groupe ont récemment montré que des régions PTC similaires et conservées pouvaient catalyser la formation de liaisons peptidiques avec des molécules analogues artificielles, mais le groupe du professeur Tamura a montré qu’un ARN aminoacylé pouvait également être un substrat.

    Les résultats impliquent définitivement une possibilité que les minihélices se lient au PTC primordial. Alors, que suggèrent les résultats sur l’évolution des ribosomes ? “Les interactions fonctionnelles entre le CCA de l’ARNt et le PTC auraient pu être “révisées” au cours du processus d’évolution. Bien que les ribosomes actuels n’aient pas de séquence contiguë comme UGGU, leurs interactions sont “conceptuellement” similaires aux effets observés dans notre étude. Il est plausible que les minihélices aient finalement évolué en ARNt en utilisant, par exemple, des interactions de boucle de baiser entre deux molécules d’ARN de type minihélice », explique le professeur Tamura. “Ces molécules de type minihelix, qui font partie de l’échafaudage pour la formation de liaisons peptidiques, peuvent avoir non seulement contribué à l’évolution de ce qui est actuellement le PTC, mais également formé des molécules d’ARNt”, ajoute-t-il.

    Les applications futures de cette recherche – qui a ouvert des voies passionnantes dans la biologie évolutive de l’ARN – sont multiples. Face à un paradoxe métabolique (que les composants de l’ADN et de l’ARN sont générés à partir d’acides aminés), il est concevable d’étudier la notion d'”acides nucléiques peptidiques” comme précurseurs du matériel génétique. Les résultats sont fascinants et ils aideront les scientifiques à décoder des phénomènes moléculaires qui leur ont échappé pendant des années.

    Source de l’histoire :

    Matériaux fourni par Université des sciences de Tokyo. Remarque : Le contenu peut être modifié pour le style et la longueur.

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