De nouvelles connaissances sur une enzyme de l’estomac pourraient conduire à de meilleurs médicaments anti-ulcéreux. —
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Les chercheurs et collègues de l’Université de Nagoya ont amélioré la compréhension des mécanismes moléculaires d’une protéine clé qui rend l’estomac acide. Leurs conclusions, publiées dans la revue Communication Nature, pourrait conduire à de meilleurs médicaments pour les ulcères d’estomac et faire la lumière sur les fonctions de protéines similaires dans le corps humain. “Cette protéine gastrique pompe des ions acides pour fortifier notre estomac, ce qui est important pour la digestion mais peut parfois entraîner des ulcères. Nos résultats améliorent notre compréhension du fonctionnement de ces types de protéines, et nous nous attendons à ce qu’elles aient d’autres applications dans le développement de médicaments, ” déclare Kazuhiro Abe, un cristallographe de protéines à l’Université de Nagoya qui a dirigé la recherche.
Le H+/K+ La protéine ATPase est une enzyme qui pompe les ions hydrogène (H+) dans l’estomac pour faciliter la digestion et tuer les insectes que nous pourrions avaler avec notre nourriture et nos boissons. Cependant, une acidification excessive de l’estomac peut entraîner des ulcères. Les médicaments qui bloquent l’activité de l’enzyme pourraient donc réduire l’acidification et soulager les symptômes de l’ulcère.
Pour concevoir des médicaments plus efficaces, les scientifiques doivent savoir comment fonctionne la protéine. Dans cette étude, les chercheurs ont démontré qu’il a une caractéristique inhabituelle. Pour pomper les ions hydrogène dans l’estomac, la protéine doit d’abord se lier à un ion potassium (K+). Des protéines similaires se lient généralement à deux de ces ions potassium pour déclencher le mécanisme de pompe. Mais H+/K+ ATPase n’en a besoin que d’un seul.
Pour enquêter, les scientifiques ont fabriqué de nouvelles versions de la protéine. En ajoutant cinq acides aminés à des endroits spécifiques, puis en étudiant la nouvelle structure avec un microscope cryo-électronique, ils ont fabriqué une forme mutante de H+/K+ ATPase qui se lie à deux ions potassium.
Les résultats aideront les scientifiques à comprendre pourquoi ces importantes protéines de pompe se lient à différents nombres d’ions. Ils peuvent utiliser ces informations pour découvrir les mécanismes moléculaires de protéines similaires ailleurs.
“Nous avons beaucoup de cations [ion with a positive charge] pompes dans notre corps. Sodium (Na+) les pompes maintiennent les cellules en vie et pilotent la signalisation dans le système nerveux. Calcium (Ca+) les pompes sont vitales pour la contraction musculaire », déclare Abe. « Notre stratégie serait utile pour étudier la sélectivité cationique pour chaque pompe cationique, qui est une question centrale pour les scientifiques travaillant sur les protéines de transport cationique.
Source de l’histoire :
Matériaux fourni par Université de Nagoya. Remarque : Le contenu peut être modifié pour le style et la longueur.
